A insulina regular foi o primeiro tipo de insulina industrializado e foi chamada assim por possuir um efeito de curta duração que exige de 3 a 4 aplicações diárias para o bom controle glicêmico do paciente.
A insulina NPH foi desenvolvida a partir do acréscimo de uma proteína básica chamada de protamina, contudo houveram muitos casos de quadros alérgicos, lipodistrofias nos locais das aplicações
e, a mais importante, resistência imunológica à
insulina. A partir daí eles desenvolveram uma insulina livre de peptídeos imunogênicos, que ficou denominada como insulina monocomponente.
Por conta da biologia molecular, foi possível obter insulina humana biossintética, que tende a ser mais rapidamente absorvida e possui um período de ação mais curto, com picos
de ações que ocorrem de maneira totalmente imprevisíveis.
Os análogos de insulina foram desenvolvidos a partir da
insulina humana com alteração de alguns aminoácidos para melhorar a ação da
insulina, de forma a prolongar o tempo de duração e de forma acelerar o início
de ação. Essas insulinas análogas, principalmente as de ação longa, tem como
objetivo, imitar os efeitos fisiológicos de uma pessoa que produz e secreta
insulina, ou seja, de uma pessoa normal. Foram desenvolvidas também com o
intuito de reduzir o número de aplicações diárias, para evitar inclusive que o paciente
desenvolva um resistência à insulina.
Os análogos de insulina de ação ultra rápida são as insulina lispro e aspart. A de ação prolongada é denominada glargina, e recentemente foi lançada a determir.
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